Estudio de enzimas de la vía biosintética de cefamicina C en Nocardia lactamdurans LC411 y en variantes Amy

  1. LAIZ TROBAJO, LEONILA
Supervised by:
  1. Juan Francisco Martín Martín Director
  2. Paloma Liras Padín Director

Defence university: Universidad de León

Year of defence: 1991

Committee:
  1. Fernando Laborda Rodriguez Chair
  2. José María Castro González Secretary
  3. Juan Mesas Mesas Committee member
  4. Jesus Sanchez Committee member
  5. José Antonio Gil Santos Committee member
Department:
  1. BIOLOGÍA MOLECULAR

Type: Thesis

Teseo: 29429 DIALNET

Abstract

La biosintesis de cefamicina c por nocardia lactamdurans tiene lugar a traves de una via biosintetica que se inicia con la formacion del tripeptido (l-alfa-aminoadipil) - l-cisteinil-dvalina (acv) por la enzima acv sintetasa, seguida de la ciclacion de este tripeptido a isopenicilina n por la isopenicilina n sintasa (ipns). A continuacion, la isopenicilina n epimerasa (ipne) convierte isopenicilina n a penicilina n. Esta ultima enzima es muy labil. La ipns de n. Lactamdurans es un monomero, ya que el peso molecular de la forma no desnaturalizada de la enzima, calculado por filtracion en gel es identico al determinado por sds-page: 37500 da. Su punto isoelectrico es 5.5 la ipne de n. Lactamdurans fue purificada 93.2 veces. Es estabilizada por fosfato de piridoxal y tiene un peso molecular calculado por filtracion en gel de 59000. Una banda proteica de 59000 da. Y pi 5.1 - 5.26, se enriquece en fracciones activas analizadas en sds-page. Por otra parte, n. Lactamdurans var. Amy-, una cepa que no produce cefamicina c, posee ipns e ipne antigenicamente similares a las de la cepa amy+ , proteinas que se visualizan en electroforesis bidimensional.