Propiedades cinéticas y mecanismo de reacción de la malato deshidrogenasa citoplasmática de micelio de Phycomyces blakesleeanus
- TEIXIDO GOMEZ, FRANCISCO
- Joaquín Soler Molina Director/a
- María Dolores de Arriaga Giner Director/a
Universidad de defensa: Universidad de León
Año de defensa: 1984
- José María Odriozola Lino Presidente/a
- María Dolores de Arriaga Giner Secretario/a
- Ángel Reglero Chillón Vocal
- Santiago Grisolía Vocal
- Joaquín Soler Molina Vocal
Tipo: Tesis
Resumen
Se ha purificado la malato deshidrogenasa citoplasmatica de micelio de phycomyces blakesleeanus nrrl 1555(-). La enzima tiene un p.M. De 67.500 y se compone de dos subunidades identicas caracterizandose como una l(+)mdh dependiente de nad elevado a +. Presenta inhibicion por oaa y l-malato dependiente del ph y de la concentracion de la coenzima en ambos casos. La inhibicion por sustrato es compatible con una inhibicion competitiva por formacion de complejos abortivos binarios e-oaa y e-malato. El mecanismo de reaccion se ajusta a un mecanismo ordenado bi-bi. Los valores de las constantes cineticas de velocidad de las etapas individuales de reaccion parecen indicar que la disociacion de la coenzima de los complejos e-nadh y e-nad pueden constituir la etapa limitante en cada sentido de la reaccion si bien no se puede descartar la existencia de cambios conformacionales enzima-coenzima anteriores a la propia disociacion de la coenzima que constituyan la etapa limitante.