Estudio de las rutas catabólicas responsables de la asimilación de 2-feniletilamina y de 2-feniletanol en "Pseudomonas putida" U
- ARIAS RIVAS, SAGRARIO
- José María Luengo Rodríguez Directeur/trice
Université de défendre: Universidad de León
Fecha de defensa: 09 juillet 2007
- Ángel Reglero Chillón President
- Miguel Ángel Ferrero-García Secrétaire
- Miguel Ángel Moreno Valle Rapporteur
- Germán Naharro Carrasco Rapporteur
- Manuel Jesús López Nieto Rapporteur
Type: Thèses
Résumé
a degradación de 2-feniletilamina y de 2-feniletanol en Pseudomonas putida U, y probablemente en otras especies del mismo género, es llevada a cabo mediante dos rutas catabólicas diferentes a las descritas en otros microorganismos, que forman parte de una unidad catabólica más compleja denominada "catabolón del fenilacetil-CoA". Este término hace referencia a una unidad funcional integrada por diferentes rutas metabólicas que catalizan la transformación de ácido fenilacético y de diferentes compuestos relacionados estructuralmente con él, hasta fenilacetil-CoA, así como, una ruta central que cataliza la transformación de este tioéster en succinil-CoA. En P. putida U la degradación de 2-feniletilamina y de 2-feniletanol requiere la participación de 37 genes organizados en cuatro rutas diferentes: dos rutas catabólicas (Pea, ruta degradativa de 2-feniletilamina y Ped, ruta responsable de la asimilación de 2-feniletanol) y dos rutas anabólicas (Pqq, implicada en la biosíntesis del cofactor PQQ; y Ccm, responsable de la biogénesis del citocromo c), que en conjunto podrían considerarse como una unidad catabólica particular que cataliza la oxidación de estos compuestos hasta ácido fenilacético. Se han identificado y caracterizado 9 genes que se localizan muy próximos en un fragmento de 16,6 kb y que constituyen el cluster pea responsable de la degradación de 2-feniletilamina. Entre las proteínas Pea codificadas en esta agrupación génica se incluyen: (i) un sistema de transporte (PeaHR); (ii) una quinohemoproteína amino deshidrogenasa periplasmática (PeaABCD); (iii) una aldehído deshidrogenasa dependiente de NAD+ (PeaE); y (iv) dos proteínas adicionales (PeaFG), que hasta ahora no se habían relacionado nunca con el catabolismo de aminas primarias, y que pueden constituir junto con PeaE un complejo enzimático implicado en la oxidación del aldehído generado por la QH-AmDH. Se han identificado y caracterizado 13 genes que constituyen